« ESTHER database » : différence entre les versions
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|Description='''La base de données''' intégrative ESTHER (ESTerases, '''alpha/beta-Hydrolase Enzymes''' and Relatives) recense les analyses de la super-famille structurale des protéines à repliement de type alpha/beta hydrolase. Pour nombre des membres de cette super-famille, de nombreuses '''données expérimentales''' sur les mécanismes catalytiques, les mutations naturelles ou induites, la structure tridimensionnelle, etc. ont été obtenues via des approches conceptuelles et méthodologiques extrêmement diverses, mais ces données sont souvent dispersées et difficiles à corréler. ESTHER a été créée pour répondre à ces difficultés. ESTHER combine les différentes '''classifications des enzymes''' (bacterial '''lipases''', '''peptidases''', '''carboxylesterases''') utilisées par des communautés distinctes de chercheurs. La base de données est en '''accès libre'''. Elle intéresse plusieurs '''domaines agro-industriels et pharmaceutiques.''' | |Description='''La base de données''' intégrative ESTHER (ESTerases, '''alpha/beta-Hydrolase Enzymes''' and Relatives) recense les analyses de la super-famille structurale des protéines à repliement de type alpha/beta hydrolase. Pour nombre des membres de cette super-famille, de nombreuses '''données expérimentales''' sur les mécanismes catalytiques, les mutations naturelles ou induites, la structure tridimensionnelle, etc. ont été obtenues via des approches conceptuelles et méthodologiques extrêmement diverses, mais ces données sont souvent dispersées et difficiles à corréler. ESTHER a été créée pour répondre à ces difficultés. ESTHER combine les différentes '''classifications des enzymes''' (bacterial '''lipases''', '''peptidases''', '''carboxylesterases''') utilisées par des communautés distinctes de chercheurs. La base de données est en '''accès libre'''. Elle intéresse plusieurs '''domaines agro-industriels et pharmaceutiques.''' | ||
|Discipline=Vie & Santé | |Discipline=Vie & Santé | ||
|SousDisciplineVie&Sante=LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions; | |SousDisciplineVie&Sante=LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions; LS2 Biologie intégrative : des gènes et des génomes aux systèmes; LS3 Biologie cellulaire, du développement et régénérative; LS9 Biotechnologie et ingénierie des biosystèmes | ||
|Thematique=Hydrolases, alpha/beta-Hydrolase fold, Esterases, Cholinestérases, Acétylcholinestérase, Bioinformatique, Homme, Souris, Relation structure fonction, Résidus site actif, Résistance insecticide, Mutation génétique, Maladies | |Thematique=Hydrolases, alpha/beta-Hydrolase fold, Esterases, Cholinestérases, Acétylcholinestérase, Bioinformatique, Homme, Souris, Relation structure fonction, Résidus site actif, Résistance insecticide, Mutation génétique, Maladies | ||
|TypeDonnee=Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire | |TypeDonnee=Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire |
Version du 11 mars 2022 à 14:47
Type de service | Entrepôt de données |
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Statut | En production |
Autres noms | ESTerases and alpha/beta-Hydrolase Enzymes and Relatives |
URL | http://bioweb.supagro.inra.fr/ESTHER/general?what=index |
Contact | Arnaud.Chatonnet@inra.fr |
Localisation | Montpellier |
Structure d'appartenance | Dynamique Musculaire et Métabolisme |
Tutelles | Université de Montpellier, INRAE, CNRS, Aix-Marseille Université |
Identifiants | |
re3data | R33K77 |
Cycle de vie des données
Ce service intervient au cours des stades du cycle de vie suivants :
Domaines scientifiques :Vie & Santé
LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions; LS2 Biologie intégrative : des gènes et des génomes aux systèmes; LS3 Biologie cellulaire, du développement et régénérative; LS9 Biotechnologie et ingénierie des biosystèmes Thématique et/ou mots clés :
- Hydrolases
- alpha/beta-Hydrolase fold
- Esterases
- Cholinestérases
- Acétylcholinestérase
- Bioinformatique
- Homme
- Souris
- Relation structure fonction
- Résidus site actif
- Résistance insecticide
- Mutation génétique
- Maladies
Type de données :Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire
Communauté d'utilisateurs : ESR français et étranger Usagers et bénéficiaires :Chercheurs en agroalimentaire et en pharmacie
Conditions d'usage : Consultation : accès libre aux données
Conditions tarifaires : Gratuit
Certification/Label :
Conditions générales d'utilisation :
Structure | Services proposés |
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DMEM | ESTHER database |