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« ESTHER database » : différence entre les versions
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Remplacement de texte — « Génétique, "omiques", bioinformatique et biologie des systèmes » par « LS2 Biologie intégrative : des gènes et des génomes aux systèmes »
m (Remplacement de texte — « Sciences de la vie appliquées, biotechnologie, et ingénierie moléculaire et des biosystèmes » par « LS9 Biotechnologie et ingénierie des biosystèmes ») |
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|Description='''La base de données''' intégrative ESTHER (ESTerases, '''alpha/beta-Hydrolase Enzymes''' and Relatives) recense les analyses de la super-famille structurale des protéines à repliement de type alpha/beta hydrolase. Pour nombre des membres de cette super-famille, de nombreuses '''données expérimentales''' sur les mécanismes catalytiques, les mutations naturelles ou induites, la structure tridimensionnelle, etc. ont été obtenues via des approches conceptuelles et méthodologiques extrêmement diverses, mais ces données sont souvent dispersées et difficiles à corréler. ESTHER a été créée pour répondre à ces difficultés. ESTHER combine les différentes '''classifications des enzymes''' (bacterial '''lipases''', '''peptidases''', '''carboxylesterases''') utilisées par des communautés distinctes de chercheurs. La base de données est en '''accès libre'''. Elle intéresse plusieurs '''domaines agro-industriels et pharmaceutiques.''' | |Description='''La base de données''' intégrative ESTHER (ESTerases, '''alpha/beta-Hydrolase Enzymes''' and Relatives) recense les analyses de la super-famille structurale des protéines à repliement de type alpha/beta hydrolase. Pour nombre des membres de cette super-famille, de nombreuses '''données expérimentales''' sur les mécanismes catalytiques, les mutations naturelles ou induites, la structure tridimensionnelle, etc. ont été obtenues via des approches conceptuelles et méthodologiques extrêmement diverses, mais ces données sont souvent dispersées et difficiles à corréler. ESTHER a été créée pour répondre à ces difficultés. ESTHER combine les différentes '''classifications des enzymes''' (bacterial '''lipases''', '''peptidases''', '''carboxylesterases''') utilisées par des communautés distinctes de chercheurs. La base de données est en '''accès libre'''. Elle intéresse plusieurs '''domaines agro-industriels et pharmaceutiques.''' | ||
|Discipline=Vie & Santé | |Discipline=Vie & Santé | ||
|SousDisciplineVie&Sante=LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions; | |SousDisciplineVie&Sante=LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions; LS2 Biologie intégrative : des gènes et des génomes aux systèmes; LS3 Biologie cellulaire, du développement et régénérative; LS9 Biotechnologie et ingénierie des biosystèmes | ||
|Thematique=Hydrolases, alpha/beta-Hydrolase fold, Esterases, Cholinestérases, Acétylcholinestérase, Bioinformatique, Homme, Souris, Relation structure fonction, Résidus site actif, Résistance insecticide, Mutation génétique, Maladies | |Thematique=Hydrolases, alpha/beta-Hydrolase fold, Esterases, Cholinestérases, Acétylcholinestérase, Bioinformatique, Homme, Souris, Relation structure fonction, Résidus site actif, Résistance insecticide, Mutation génétique, Maladies | ||
|TypeDonnee=Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire | |TypeDonnee=Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire | ||