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« ESTHER database » : différence entre les versions
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Remplacement de texte — « Biologie moléculaire, biochimie, biologie structurale et biophysique moléculaire » par « LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions »
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|Description='''La base de données''' intégrative ESTHER (ESTerases, '''alpha/beta-Hydrolase Enzymes''' and Relatives) recense les analyses de la super-famille structurale des protéines à repliement de type alpha/beta hydrolase. Pour nombre des membres de cette super-famille, de nombreuses '''données expérimentales''' sur les mécanismes catalytiques, les mutations naturelles ou induites, la structure tridimensionnelle, etc. ont été obtenues via des approches conceptuelles et méthodologiques extrêmement diverses, mais ces données sont souvent dispersées et difficiles à corréler. ESTHER a été créée pour répondre à ces difficultés. ESTHER combine les différentes '''classifications des enzymes''' (bacterial '''lipases''', '''peptidases''', '''carboxylesterases''') utilisées par des communautés distinctes de chercheurs. La base de données est en '''accès libre'''. Elle intéresse plusieurs '''domaines agro-industriels et pharmaceutiques.''' | |Description='''La base de données''' intégrative ESTHER (ESTerases, '''alpha/beta-Hydrolase Enzymes''' and Relatives) recense les analyses de la super-famille structurale des protéines à repliement de type alpha/beta hydrolase. Pour nombre des membres de cette super-famille, de nombreuses '''données expérimentales''' sur les mécanismes catalytiques, les mutations naturelles ou induites, la structure tridimensionnelle, etc. ont été obtenues via des approches conceptuelles et méthodologiques extrêmement diverses, mais ces données sont souvent dispersées et difficiles à corréler. ESTHER a été créée pour répondre à ces difficultés. ESTHER combine les différentes '''classifications des enzymes''' (bacterial '''lipases''', '''peptidases''', '''carboxylesterases''') utilisées par des communautés distinctes de chercheurs. La base de données est en '''accès libre'''. Elle intéresse plusieurs '''domaines agro-industriels et pharmaceutiques.''' | ||
|Discipline=Vie & Santé | |Discipline=Vie & Santé | ||
|SousDisciplineVie&Sante= | |SousDisciplineVie&Sante=LS1 Molécules de la vie : Mécanismes biologiques, structures et fonctions; Génétique, "omiques", bioinformatique et biologie des systèmes; Biologie cellulaire et du développement; Sciences de la vie appliquées, biotechnologie, et ingénierie moléculaire et des biosystèmes | ||
|Thematique=Hydrolases, alpha/beta-Hydrolase fold, Esterases, Cholinestérases, Acétylcholinestérase, Bioinformatique, Homme, Souris, Relation structure fonction, Résidus site actif, Résistance insecticide, Mutation génétique, Maladies | |Thematique=Hydrolases, alpha/beta-Hydrolase fold, Esterases, Cholinestérases, Acétylcholinestérase, Bioinformatique, Homme, Souris, Relation structure fonction, Résidus site actif, Résistance insecticide, Mutation génétique, Maladies | ||
|TypeDonnee=Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire | |TypeDonnee=Séquences de protéines, Format FASTA, Structures cristallines, Structure tridimensionnelle, Structure moléculaire | ||